Amminoacidi: struttura, zwitterione e classificazione

Gli amminoacidi sono i mattoni delle proteine: bastano venti tipi diversi per costruire l’intera varietà di enzimi, anticorpi, fibre e ormoni di un organismo. Tutti condividono lo stesso scheletro chimico e differiscono per un solo pezzo, la catena laterale, che ne determina il carattere. Capire la struttura di un amminoacido — e perché in acqua si comporta come uno ione doppio — è il punto di partenza per capire come funzionano le proteine.

Vediamo la struttura comune degli amminoacidi, perché esistono come zwitterioni, che cos’è il punto isoelettrico e come si classificano in base alla catena laterale.

La struttura comune

Ogni amminoacido ha lo stesso scheletro: un atomo di carbonio centrale (detto carbonio α) al quale sono legati quattro gruppi diversi. Un gruppo amminico (−NH₂), basico; un gruppo carbossilico (−COOH), acido; un atomo di idrogeno; e una catena laterale, indicata con R, che è l’unica parte a cambiare da un amminoacido all’altro. È questa quarta «via» a dare a ciascuno dei venti amminoacidi la sua identità chimica.

Lo zwitterione

In un amminoacido convivono un gruppo acido (−COOH) e uno basico (−NH₂). In soluzione acquosa, a pH vicino alla neutralità, questi due gruppi reagiscono tra loro: il carbossile cede un protone (diventando −COO−) e il gruppo amminico lo acquista (diventando −NH₃⁺). Il risultato è una molecola che porta una carica positiva e una negativa pur essendo nel complesso neutra: si chiama zwitterione (dal tedesco, «ione ibrido»).

H₂N−CHR−COOH ⇌ ⁺H₃N−CHR−COO− (zwitterione)

È per questa ragione che gli amminoacidi sono solidi cristallini ad alto punto di fusione e molto solubili in acqua: si comportano come sali, non come semplici molecole organiche neutre. La forma esatta — quanta carica positiva o negativa — dipende dal pH della soluzione.

Il punto isoelettrico

Il punto isoelettrico (indicato con pI) è il valore di pH al quale l’amminoacido ha carica netta complessivamente nulla, cioè esiste prevalentemente come zwitterione. È una proprietà caratteristica di ogni amminoacido (e di ogni proteina). Ha conseguenze pratiche importanti: al pI la molecola, non avendo carica netta, non migra in un campo elettrico ed è meno solubile, tende quindi a precipitare. Questo principio è alla base di tecniche di laboratorio molto usate per separare e identificare le proteine, come l’elettroforesi.

Il legame peptidico

Gli amminoacidi si uniscono tra loro tramite il legame peptidico: il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico del successivo, eliminando una molecola d’acqua (ancora una condensazione). Ripetendo molte volte questo legame si ottiene una catena, il polipeptide, che ripiegandosi diventa una proteina. Lungo la catena, i gruppi amminico e carbossilico sono ormai impegnati nei legami peptidici: a sporgere e a interagire con l’ambiente restano le catene laterali R, ed è la loro sequenza a definire la proteina.

La classificazione in base alla catena laterale

Tutto il carattere di un amminoacido sta nella sua catena laterale R, e proprio in base a questa si classificano i venti amminoacidi. Si distinguono quelli con catena apolare (idrofoba, che tende a stare al riparo dall’acqua all’interno della proteina), quelli con catena polare ma neutra (idrofila, in superficie), quelli con catena acida (carica negativa a pH fisiologico) e quelli con catena basica (carica positiva). È questa distribuzione di catene idrofobe e idrofile, di cariche positive e negative, a guidare il ripiegamento della proteina e a determinarne la funzione.

Le quattro classi di catene laterali

La tabella riassume i quattro grandi gruppi di amminoacidi secondo il carattere della catena laterale e il loro comportamento nella proteina:

La colonna a destra anticipa un principio cruciale del ripiegamento: in ambiente acquoso le catene idrofobe si nascondono al centro e quelle idrofile (incluse le cariche) restano in superficie. È questa semplice regola, applicata a una sequenza specifica, a far ripiegare ogni proteina nella sua forma funzionale.

Vedi anche. Come l’organismo demolisce gli amminoacidi (transaminazione, deaminazione, destino del carbonio) è spiegato nell’articolo sul metabolismo degli amminoacidi.

Domande frequenti

Che cos’è un amminoacido?

È una molecola che porta sullo stesso atomo di carbonio (il carbonio α) un gruppo amminico basico, un gruppo carbossilico acido, un idrogeno e una catena laterale variabile. Gli amminoacidi sono i mattoni delle proteine: venti tipi diversi, che si distinguono solo per la catena laterale, bastano a costruire tutte le proteine.

Che cos’è uno zwitterione?

È la forma che un amminoacido assume in soluzione acquosa a pH neutro: il gruppo carbossilico ha ceduto un protone (−COO−) e quello amminico lo ha acquistato (−NH₃⁺), così la molecola porta una carica positiva e una negativa pur essendo neutra nel complesso. È questa forma a ione doppio a rendere gli amminoacidi solubili e simili ai sali.

Che cos’è il punto isoelettrico?

È il valore di pH al quale un amminoacido (o una proteina) ha carica netta nulla, esistendo prevalentemente come zwitterione. A questo pH la molecola non migra in un campo elettrico ed è meno solubile, quindi tende a precipitare: una proprietà sfruttata per separare e identificare le proteine.

Come si classificano gli amminoacidi?

In base alla catena laterale R. Si distinguono amminoacidi con catena apolare (idrofoba), polare neutra (idrofila ma senza carica), acida (carica negativa a pH fisiologico) e basica (carica positiva). È questa distribuzione di catene a guidare il modo in cui una proteina si ripiega e a determinarne la funzione.

Come si legano gli amminoacidi tra loro?

Tramite il legame peptidico: il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico del successivo, eliminando una molecola d’acqua. Ripetendo questo legame si forma una catena polipeptidica che, ripiegandosi, costituisce una proteina. La sequenza degli amminoacidi lungo la catena determina la struttura finale.