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Biochimica
Le molecole della vita e i processi biochimici, con uno sguardo a cosmetica e biocidi.
In sintesi
- La cooperatività del legame: n = 1 indica siti indipendenti (nessuna cooperatività, curva iperbolica), n > 1 cooperatività positiva (curva sigmoide).
- Perché il legame di una molecola di O2 aumenta l’affinità delle altre subunità (transizione dallo stato T allo stato R).
- È la pressione parziale di ossigeno a cui la proteina è satura al 50%.
- Perché la sua altissima affinità le farebbe trattenere l’ossigeno anche nei tessuti: rilascerebbe pochissimo O2.
L’emoglobina trasporta l’ossigeno grazie alla cooperatività: le sue quattro subunità legano l’O2 con affinità crescente, dando una curva di saturazione sigmoide. L’equazione di Hill descrive questo comportamento e il suo coefficiente n misura la cooperatività. Questi sei esercizi svolti calcolano la saturazione frazionaria, ricavano il coefficiente di Hill e mostrano perché la cooperatività rende l’emoglobina un trasportatore molto migliore della mioglobina.
Esercizio 1 — Saturazione della mioglobina
La mioglobina (n = 1, P50 = 2.8 torr) si trova a una pO2 di 10 torr. Qual è la sua saturazione?
| n | 1 |
|---|---|
| P50 | 2.8 torr |
| pO2 | 10 torr |
Soluzione passo per passo
Con n = 1 l’equazione di Hill si riduce alla forma iperbolica:
Y = pO2/(P50 + pO2) = 10/(2,8 + 10) = 0.7812
Y ≈ 0.7812: già a 10 torr la mioglobina è satura al 78%. La sua alta affinità la rende adatta a immagazzinare ossigeno nel muscolo.
Esercizio 2 — L’emoglobina nei polmoni
Nei polmoni la pO2 è circa 100 torr. Calcola la saturazione dell’emoglobina (n = 2,8, P50 = 26 torr).
| n | 2,8 |
|---|---|
| P50 | 26 torr |
| pO2 | 100 torr |
Soluzione passo per passo
Si applica l’equazione di Hill con gli esponenti:
Y = 1002,8/(262,8 + 1002,8) = 0.9775
Y ≈ 0.9775: nei polmoni l’emoglobina si carica quasi completamente (circa 98%). È la condizione ideale per raccogliere ossigeno.
Esercizio 3 — L’emoglobina nei tessuti
Nei tessuti la pO2 scende a circa 40 torr. Calcola la saturazione dell’emoglobina e quanta frazione di ossigeno rilascia rispetto ai polmoni.
| pO2 tessuti | 40 torr |
|---|---|
| Y polmoni | 0,977 |
Soluzione passo per passo
Saturazione nei tessuti:
Y = 402,8/(262,8 + 402,8) = 0.7696
Nei tessuti Y ≈ 0.7696 (77%). La frazione di ossigeno ceduta è la differenza fra polmoni e tessuti:
ΔY = 0,977 − 0,77 = 0.2079
L’emoglobina rilascia circa il 21% del suo carico passando dai polmoni ai tessuti.
Esercizio 4 — Ricavare il coefficiente di Hill
Dai due valori di saturazione calcolati (Y = 0,77 a 40 torr e Y = 0,977 a 100 torr) ricava il coefficiente di Hill dell’emoglobina.
| (40 torr; 0,77) | tessuti |
|---|---|
| (100 torr; 0,977) | polmoni |
Soluzione passo per passo
Il coefficiente di Hill è la pendenza del grafico log[Y/(1−Y)] in funzione di log(pO2):
n = Δlog[Y/(1−Y)] / Δlog(pO2) = 2.8
n ≈ 2.8, in accordo con il valore noto dell’emoglobina (~2,8). Un n maggiore di 1 conferma la cooperatività positiva fra le quattro subunità.
Esercizio 5 — Semisaturazione: il significato di P₅₀
A quale pO2 l’emoglobina è satura esattamente al 50%, e perché il valore non dipende da n?
| P50 (Hb) | 26 torr |
|---|---|
| n | 2,8 |
Soluzione passo per passo
Quando pO2 = P50, numeratore e denominatore contengono lo stesso termine:
Y = P50n/(P50n + P50n) = 1/2
Si ottiene Y = 0,5 indipendentemente da n: per definizione P50 è la pressione di semisaturazione. Per l’emoglobina vale 26 torr, per la mioglobina solo 2,8 torr: quest’ultima ha affinità molto più alta.
Esercizio 6 — Perché la cooperatività aiuta il trasporto
Confronta quanto ossigeno rilasciano emoglobina e mioglobina passando da 100 a 40 torr, e spiega perché la mioglobina non potrebbe fare da trasportatore.
| Hb | n=2,8, P50=26 |
|---|---|
| Mb | n=1, P50=2,8 |
Soluzione passo per passo
Per la mioglobina (alta affinità) la saturazione resta altissima a entrambe le pressioni:
ΔYMb = 0.9728 − 0.9346 = 0.03818
La mioglobina cede solo il 3.8% del suo ossigeno, contro il 21% dell’emoglobina. La curva sigmoide dell’emoglobina, frutto della cooperatività, la rende ripida proprio nell’intervallo fisiologico: lega in massa nei polmoni e rilascia molto nei tessuti. La mioglobina, troppo avida, trattiene l’ossigeno ed è adatta solo a immagazzinarlo.
Domande frequenti
Cosa misura il coefficiente di Hill?
La cooperatività del legame: n = 1 indica siti indipendenti (nessuna cooperatività, curva iperbolica), n > 1 cooperatività positiva (curva sigmoide). Per l’emoglobina n ≈ 2,8, vicino al massimo teorico di 4 (le quattro subunità).
Perché la curva dell’emoglobina è sigmoide?
Perché il legame di una molecola di O2 aumenta l’affinità delle altre subunità (transizione dallo stato T allo stato R). Questo rende la curva ripida nell’intervallo di pressioni fisiologiche, dove serve passare rapidamente da carico a scarico.
Cos’è la P50?
È la pressione parziale di ossigeno a cui la proteina è satura al 50%. Più è bassa, più alta è l’affinità: la mioglobina (2,8 torr) lega molto più avidamente dell’emoglobina (26 torr).
Perché la mioglobina non trasporta l’ossigeno nel sangue?
Perché la sua altissima affinità le farebbe trattenere l’ossigeno anche nei tessuti: rilascerebbe pochissimo O2. È perfetta come deposito muscolare, non come trasportatore: per quello serve la curva sigmoide cooperativa dell’emoglobina.
Cosa sposta la curva dell’emoglobina?
Effettori allosterici come CO2, H+ (effetto Bohr), 2,3-bisfosfoglicerato e temperatura spostano la P50: un aumento (curva a destra) favorisce il rilascio di ossigeno nei tessuti attivi, dove serve di più. È il modo in cui il corpo adatta il rilascio di ossigeno alle richieste locali.
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Avvertenza. Questo articolo ha finalità informative e divulgative e riflette la normativa vigente alla data di pubblicazione; le scadenze indicate possono essere modificate da provvedimenti successivi. Non sostituisce la verifica tecnica del singolo prodotto e del caso specifico. A cura della Redazione di ChimicaConforme.