Biochimica
Le molecole della vita e i processi biochimici, con uno sguardo a cosmetica e biocidi.
In sintesi
- La mioglobina è formata da una sola catena con un gruppo eme e funge da deposito di ossigeno nel muscolo; l’emoglobina è formata da quattro subunità, ciascuna con il proprio…
- Perché il legame dell’ossigeno è cooperativo: a basse pressioni l’emoglobina lega poco ossigeno, ma quando una subunità lo lega facilita le altre, e l’affinità cresce…
- Sono le due conformazioni dell’intera proteina.
- È la riduzione dell’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno quando il pH cala e aumenta l’anidride carbonica, come accade nei tessuti attivi.
L’emoglobina è la proteina che trasporta l’ossigeno nel sangue, e il suo funzionamento è un esempio insuperato di come la struttura di una proteina ne determini la funzione. La chiave è la cooperatività: le sue quattro subunità non legano l’ossigeno in modo indipendente, ma si influenzano a vicenda, rendendo l’emoglobina molto più efficiente di un semplice trasportatore.
Vediamo come è fatta l’emoglobina, perché la sua curva di legame ha una forma a S, che cosa sono gli stati T ed R, come pH e anidride carbonica modulano il rilascio dell’ossigeno e perché tutto questo è perfetto per il corpo umano.
Emoglobina e mioglobina a confronto
La mioglobina, presente nel muscolo, è formata da una sola catena con un gruppo eme che lega un ossigeno: serve da deposito. L’emoglobina del sangue è invece un assemblaggio di quattro catene, ciascuna con il proprio eme, per un totale di quattro siti di legame. Questa differenza strutturale — una subunità contro quattro — è all’origine di tutto: solo una proteina con più subunità può mostrare cooperatività.
La curva a S del legame
Se si misura quanta ossigeno lega la proteina al variare della pressione di ossigeno, la mioglobina dà una curva iperbolica: satura in fretta e tiene stretto l’ossigeno. L’emoglobina dà invece una curva sigmoide, a forma di S. Questa forma significa che a basse pressioni l’emoglobina lega poco ossigeno, ma una volta superata una certa soglia la sua affinità cresce rapidamente. È la firma della cooperatività.
Stato teso e stato rilassato
La cooperatività si spiega con due conformazioni dell’intera proteina. Lo stato T (teso) ha bassa affinità per l’ossigeno; lo stato R (rilassato) ha alta affinità. L’emoglobina priva di ossigeno è prevalentemente in stato T. Quando una subunità lega l’ossigeno, l’intera proteina tende a passare allo stato R, e questo aumenta l’affinità delle altre subunità. È un meccanismo allosterico: un evento in un sito cambia il comportamento di siti lontani.
Hb + 4 O2 ⇌ Hb(O2)4 — il legame del primo O2 aumenta l’affinità per i successivi (cooperatività)
L’effetto Bohr: pH e anidride carbonica
Il legame dell’ossigeno non dipende solo dalla sua pressione. Nei tessuti attivi, dove si produce molta anidride carbonica e il pH è più basso, l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno diminuisce: la proteina rilascia più facilmente il suo carico proprio dove serve. Questo fenomeno, chiamato effetto Bohr, lega la respirazione cellulare al trasporto dell’ossigeno: più un tessuto lavora, più ossigeno riceve.
| Condizione | Dove | Effetto sull’affinità per O2 |
|---|---|---|
| pH alto, poca CO2 | polmoni | alta → carica l’ossigeno |
| pH basso, molta CO2 | tessuti attivi | bassa → rilascia l’ossigeno |
| presenza di 2,3-BPG | globuli rossi | bassa → favorisce il rilascio |
Il ruolo del 2,3-bisfosfoglicerato
Nei globuli rossi è presente una piccola molecola, il 2,3-bisfosfoglicerato, che si lega all’emoglobina in stato T e ne stabilizza la forma a bassa affinità. Il risultato è che l’emoglobina cede più ossigeno ai tessuti. La sua concentrazione aumenta in condizioni di carenza prolungata di ossigeno, per esempio in alta quota: è uno dei modi con cui l’organismo si adatta all’altitudine, migliorando la consegna dell’ossigeno.
Perché è un sistema così efficiente
Mettendo insieme i pezzi, l’emoglobina è ottimizzata per caricare ossigeno nei polmoni, dove la pressione è alta e il pH favorevole, e per scaricarlo nei tessuti, dove la pressione è bassa, il pH è acido e abbonda l’anidride carbonica. La curva sigmoide fa sì che una piccola differenza di pressione tra polmoni e tessuti si traduca in una grande differenza nella quantità di ossigeno rilasciato. Un trasportatore non cooperativo non potrebbe avvicinarsi a questa efficienza.
Quadro d’insieme
L’emoglobina lega l’ossigeno in modo cooperativo grazie alla sua struttura a quattro subunità e al passaggio fra stato T e stato R. L’effetto Bohr e il 2,3-bisfosfoglicerato regolano finemente il rilascio in base alle esigenze dei tessuti. È il modello di riferimento per capire l’allosteria e il legame fra struttura e funzione nelle proteine.
Domande frequenti
Qual è la differenza tra emoglobina e mioglobina?
La mioglobina è formata da una sola catena con un gruppo eme e funge da deposito di ossigeno nel muscolo; l’emoglobina è formata da quattro subunità, ciascuna con il proprio eme, e trasporta l’ossigeno nel sangue. Solo l’emoglobina, avendo più subunità che possono influenzarsi a vicenda, mostra cooperatività; la mioglobina, con un unico sito, ha invece una curva di legame iperbolica e una semplice funzione di immagazzinamento.
Perché la curva di legame dell’emoglobina ha forma a S?
Perché il legame dell’ossigeno è cooperativo: a basse pressioni l’emoglobina lega poco ossigeno, ma quando una subunità lo lega facilita le altre, e l’affinità cresce rapidamente. Ne risulta una curva sigmoide, a forma di S, invece dell’iperbole di un trasportatore non cooperativo. Questa forma è ciò che rende l’emoglobina capace di caricare e scaricare grandi quantità di ossigeno tra differenze di pressione relativamente piccole.
Che cosa sono lo stato T e lo stato R?
Sono le due conformazioni dell’intera proteina. Lo stato T (teso) ha bassa affinità per l’ossigeno e predomina quando l’emoglobina è scarica; lo stato R (rilassato) ha alta affinità. Il legame dell’ossigeno a una subunità spinge l’intera proteina verso lo stato R, aumentando l’affinità delle altre. Questa transizione allosterica, in cui un evento locale influenza siti distanti, è il meccanismo molecolare della cooperatività.
Che cos’è l’effetto Bohr?
È la riduzione dell’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno quando il pH cala e aumenta l’anidride carbonica, come accade nei tessuti attivi. In quelle condizioni l’emoglobina rilascia più facilmente l’ossigeno, consegnandolo proprio dove il metabolismo è più intenso. Nei polmoni, dove il pH è più alto e l’anidride carbonica scarsa, avviene il contrario e la proteina si ricarica. L’effetto Bohr collega così respirazione cellulare e trasporto dell’ossigeno.
A che cosa serve il 2,3-bisfosfoglicerato?
È una piccola molecola presente nei globuli rossi che si lega all’emoglobina priva di ossigeno, stabilizzandone lo stato T a bassa affinità e favorendo il rilascio di ossigeno ai tessuti. La sua concentrazione aumenta quando l’ossigeno scarseggia a lungo, per esempio in alta quota, contribuendo all’adattamento dell’organismo all’altitudine attraverso una consegna più efficiente dell’ossigeno alle cellule.
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