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Biochimica

Le molecole della vita e i processi biochimici, con uno sguardo a cosmetica e biocidi.

6 min di letturaAggiornato il 11/06/2026biochimica

In sintesi

  • È la media dei due pKa che racchiudono la forma a carica netta zero.
  • Che può comportarsi sia da acido sia da base a seconda del pH: a pH basso è protonato (positivo), a pH alto è deprotonato (negativo).
  • È la forma dell’amminoacido con il carbossile deprotonato (−1) e l’amminico protonato (+1) contemporaneamente: ha carica netta nulla ma due cariche separate.
  • Perché a carica netta nulla le molecole non si respingono elettrostaticamente e tendono ad aggregarsi.

Gli amminoacidi sono molecole anfotere: la loro carica dipende dal pH. Il punto isoelettrico (pI) è il pH a cui la carica netta è nulla, e si ricava dai valori di pKa dei gruppi ionizzabili. Questi sei esercizi svolti mostrano come calcolare il pI di amminoacidi neutri, acidi e basici, come ricavare la carica netta a un dato pH con l’equazione di Henderson-Hasselbalch e come prevedere la migrazione elettroforetica.

pKa1pIpKa2forma +1zwitterione 0forma −1pHTitolazione della glicina: pI a metà fra i due pKa
Titolazione della glicina. I due pKa corrispondono alle zone tampone; il pI, a metà strada, è il pH della forma zwitterionica neutra.
Base

Esercizio 1 — pI di un amminoacido neutro

Calcola il punto isoelettrico della glicina, che ha pKa1 (α-COOH) = 2,34 e pKa2 (α-NH3+) = 9,60.

Dati
pKa1 2,34
pKa2 9,60
Soluzione passo per passo

Per un amminoacido neutro il pI è la media dei due pKa, che racchiudono la forma zwitterionica:

pI = (pKa1 + pKa2)/2 = (2,34 + 9,60)/2 = 5.97

pI = 5.97. A questo pH la glicina esiste prevalentemente come zwitterione con carica netta nulla.

Intermedio

Esercizio 2 — pI di un amminoacido acido

L’aspartato ha tre gruppi: α-COOH (1,88), R-COOH (3,65) e α-NH3+ (9,60). Calcola il pI.

Dati
α-COOH 1,88
R-COOH 3,65
α-NH3+ 9,60
Soluzione passo per passo

Per un amminoacido acido la forma neutra è racchiusa fra i due gruppi acidi (i carbossili), quindi:

pI = (pKα-COOH + pKR-COOH)/2 = (1,88 + 3,65)/2 = 2.765

pI = 2.765: nettamente acido, perché la catena laterale carbossilica sposta verso il basso il pH di neutralità. Il gruppo amminico non entra nel calcolo.

Intermedio

Esercizio 3 — pI di un amminoacido basico

La lisina ha pKa: α-COOH 2,18, α-NH3+ 8,95 e R-NH3+ 10,53. Calcola il pI.

Dati
α-COOH 2,18
α-NH3+ 8,95
R-NH3+ 10,53
Soluzione passo per passo

Per un amminoacido basico la forma neutra è racchiusa fra i due gruppi basici (i due amminici):

pI = (pKα-NH3 + pKR-NH3)/2 = (8,95 + 10,53)/2 = 9.74

pI = 9.74: nettamente basico. La catena laterale amminica sposta verso l’alto il pH di neutralità; il carbossile non entra nel calcolo.

Intermedio

Esercizio 4 — Carica netta a un pH dato

Qual è la carica netta della glicina a pH = 9,60 (cioè al suo pKa2)?

Dati
pH 9,60
α-COOH 2,34
α-NH3+ 9,60
Soluzione passo per passo

Si sommano i contributi dei due gruppi con Henderson-Hasselbalch. Il carbossile (pKa 2,34), a pH 9,60, è del tutto deprotonato: carica −1. L’amminico (pKa 9,60) a pH = pKa è protonato per metà: carica +0,5.

q = −1 + 0,5 = -0.5

Carica netta = -0.5. Essendo a pH > pI (5,97), la glicina porta una carica netta negativa.

Avanzato

Esercizio 5 — Carica netta della lisina a pH fisiologico

Calcola la carica netta della lisina a pH 7,0 sommando i contributi dei tre gruppi.

Dati
α-COOH 2,18
α-NH3+ 8,95
R-NH3+ 10,53
Soluzione passo per passo

A pH 7: il carbossile (pKa 2,18) è deprotonato (−1); l’amminico α (8,95) è protonato al 99% (+0,99); l’amminico della catena (10,53) è quasi del tutto protonato (+1,0).

q = −1 + 0,99 + 1,0 = 0.9886

Carica netta ≈ +0.9886, praticamente +1. A pH fisiologico la lisina è carica positivamente: per questo è un residuo «basico» che lega il DNA e altri gruppi negativi.

Avanzato

Esercizio 6 — Separare amminoacidi per elettroforesi

A pH 6,0 si vogliono separare glicina (pI 5,97), aspartato (pI 2,77) e lisina (pI 9,74). In che direzione migra ciascuno?

Dati
pH di lavoro 6,0
pI Gly 5,97 / Asp 2,77 / Lys 9,74
Soluzione passo per passo

Si confronta il pH di lavoro con il pI di ciascun amminoacido. A pH > pI la molecola è negativa (va all’anodo); a pH < pI è positiva (va al catodo).

pH 6,0 > pI(Asp) → − ; ≈ pI(Gly) → ~0 ; < pI(Lys) → +

L’aspartato (pI 2,77) è negativo e migra all’anodo; la glicina (pI 5,97 ≈ pH) resta quasi ferma; la lisina (pI 9,74) è positiva e migra al catodo. I tre si separano nettamente.

Domande frequenti

Come si calcola il punto isoelettrico?

È la media dei due pKa che racchiudono la forma a carica netta zero. Per un amminoacido neutro sono il carbossile e l’amminico; per uno acido i due gruppi acidi; per uno basico i due gruppi basici.

Cosa significa che un amminoacido è anfotero?

Che può comportarsi sia da acido sia da base a seconda del pH: a pH basso è protonato (positivo), a pH alto è deprotonato (negativo). Al pI le cariche si bilanciano e la forma prevalente è lo zwitterione.

Cos’è lo zwitterione?

È la forma dell’amminoacido con il carbossile deprotonato (−1) e l’amminico protonato (+1) contemporaneamente: ha carica netta nulla ma due cariche separate. È la specie dominante intorno al pI.

Perché al pI gli amminoacidi precipitano più facilmente?

Perché a carica netta nulla le molecole non si respingono elettrostaticamente e tendono ad aggregarsi. È il principio della precipitazione isoelettrica, usata per separare le proteine in base al loro pI.

Come prevedo la direzione di migrazione in elettroforesi?

Confrontando il pH del tampone con il pI: a pH maggiore del pI la molecola è negativa e va verso l’anodo, a pH minore è positiva e va verso il catodo. Al pI non migra. È la base della separazione elettroforetica di amminoacidi e proteine.

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